Identification in Lupin Seed of a Serine- Endopeptidase Activity Cleaving between Twin Arginine Pairs and Causing Limited Proteolysis of Seed Storage Proteins

作者：Chiara; Magni; Fabio; Sessa; Gabriella...种子贮藏蛋白肽链内切酶蛋白水解白羽扇豆种子鉴定精氨酸酶裂解丝氨酸

摘要：成双精氨酸的主题的出现(在动物的氨基酸序列的 -R-R-) 支持蛋白质经常为他们的结构 / 功能的成熟定义劈开地点。没有信息在存在和在种子存储蛋白质的这些主题的可能的生物意思上是可得到的。在这个工作，有到成双精氨酸的对的劈开特性的一项新奇 endopeptidase 活动在成熟干燥 Lupinus albus 种子被检测了。endopeptidase 与很多内长、外长的蛋白质底层被测试，它在他们的氨基酸序列根据至少一个成双精氨酸的残余主题的存在被选择。观察水解作用模式有限、高度特定。部分解朊作用导致了被 1-D 和 2-D 电气泳动描绘的稳定的多肽碎片。选择多肽被提交到 N 终端氨基酸定序和集体 spectrometry 分析。这些途径，由可得到的序列的生物信息的分析支持了，允许多肽劈开事件在与所有测试蛋白质底层在成双精氨酸的残余对之间包括的肽契约发生了的结论。 endopeptidase 活动被4-( 2-AminoEthyl )禁止 Benzene-Sulphonyl 氟化物 hydrochloride ( AEBSF )， leupeptin ，和丝氨酸朊酶蛋白质禁止者当它没被 pepstatin ， trans-Epoxysuccinyl-L-leucylamido ( 4-guanidino )钢瓶煤气( E64 )，和 ethylenediaminetetraacetic 酸( EDTA )影响时，因此限制作为丝氨酸 endopeptidase 劈开酶的 ArgArg 。从植物和另外的荚种子的存储蛋白质的结构的特征强烈支持劈开 -R-R- 契约的一项 endopeptidase 活动的出现可能是功能的在萌芽便于他们的降级并且可能与特定的生物活动产生多肽碎片的假设。

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