作者：刘红 郁宏伟 朱朝辉 吴志新 李苏芝 廖明鸭源呼肠孤病毒s2基因克隆原核表达纯化免疫印迹
摘要：采用RT-PCR方法从鸭源呼肠孤病毒DRV—GZ株中扩增出了S2基因片段，将其克隆到表达载体pET-28a（＋）中，测序验证后转化入表达宿主菌Rosetta^TM2（DE3）plysS，进行IPTG诱导表达。结果表明，重组菌可表达出相对分子质量约为50000的重组融合蛋白，在浓度为0．6mmol／L的IPTG诱导4h的情况下表达效果最好。表达的蛋白以包涵体的形式存在于菌体中。表达产物经Ni柱纯化后可得到纯度较高的目的蛋白。经Western-blot分析，所纯化的蛋白能与抗呼肠孤病毒DRV—GZ株阳性血清进行特异性的免疫印迹反应，证实表达的蛋白具有较好的反应原性。
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