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嵌合蛋白sTNFRⅡ-IgG Fc纯化与生物学活性研究

作者:徐春晓; 姚立红; 黄国锦; 柴映爽; 陈爱珺...肿瘤坏死因子可溶性受体嵌合蛋白生物学活性纯化工艺

摘要:目的 建立嵌合蛋白sTNFR-IgG Fc的纯化工艺,并对该蛋白的理化和生物活性进行研究。方法 嵌合蛋白sTNFRⅡ-IgG经变性、复性后,用金属螯合层析进行纯化,纯化的蛋白进行配基结合实验和拮抗TNF活性检测。结果 该嵌合蛋白的纯度大于95%,在体外能够二聚化,保留了sTNFRⅡ对的结合特性,同单体sTNFRⅡ相比,对hTNFa的拮抗活性明显提高。结论 为进一步研究奠定了基础。

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中国生物制品学

《中国生物制品学杂志》(CN:22-1197/Q)是一本有较高学术价值的大型月刊,自创刊以来,选题新奇而不失报道广度,服务大众而不失理论高度。颇受业界和广大读者的关注和好评。 《中国生物制品学杂志》内容涵盖:生物制品和生物技术产品相关领域,如预防医学、免疫学、微生物学、生物化学、流行病学、临床医学等。在选择来稿时注重学术性、前沿性和实用性。优先报道基金项目及各种基金赞助课题的文章,并适当照顾边远地区和基层单位。

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