纤维蛋白单体D区与E区聚合后E区结构的变化

作者：杨威; 吴斌; 孙冬梅纤维蛋白单体d区e区聚合结构单克隆抗体凝血酶

摘要：应用纤维蛋白单克隆抗体IF-53，观察当纤维蛋白的“A”位点与另一纤维蛋白D区域的“a”位点结合后纤维蛋白E区的变化．纤维蛋白原Aα链经赖氨酰肽链内切酶消化后，应用反相HPLC分离纯化；通过ELISA法检测单克隆抗体IF-53与纤维蛋白原及其衍生物的反应情况；应用放射免疫法检测RGD合成肽抑制纤维蛋白单体与IF-53反应的情况、发现IF-53能与纤维蛋白原Aα链的一个片段反应，该片段经氨基酸序列分析显示为纤维蛋白原Aα链氨基末端(1～29)．该抗体能与酸溶解的纤维蛋白单体和可溶性纤维蛋白及XDP反应，但不能与酸化纤维蛋白原或GPRP反应，因此IF-53的抗原决定簇在Aα 20～29，与凝血酶作用于纤维蛋白肽A，暴露出的聚合位点“A”(Aα17—19)紧邻．当GPRP存在于纤维蛋白原溶液时，经凝血酶作用产生这种纤维蛋白单体不能与IF-53反应．Aα(93～99)（ILGDPS)合成肽部分抑制纤维蛋白单体与IF-53的反应．实验结果提示，当纤维蛋白单体相互聚合，或纤维蛋白单体与纤维蛋白原聚合时，纤维蛋白单体结构会发生变化，其中Aα20～29片段成为新抗原暴露于E区表面，并且Aα20～29与纤维蛋白原细胞粘附区域RGD1片段邻近．

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