作者：田元勇; 王伟; 宋扬; 刘俊荣鲤肌球蛋白ph调节空间构象改变酶切位点
摘要：探讨了低离子强度(0.05 mol/L KCl)条件下,调节pH对鲤肌球蛋白空间构象的影响。试验结果表明:肌球蛋白于酸性pH(2.5,3.5)或碱性pH(11.5,12.5)处理后,溶解度均达到90%以上。pH调节处理后,肌球蛋白Ca2+-ATPase完全失活,即使调回中性也无法恢复,说明肌球蛋白头部结构遭到破坏。圆二色谱分析发现α-螺旋含量没有变化,表明pH调节处理对肌球蛋白尾部二级结构没有影响。此外,经不同pH条件下的酸、碱处理,肌球蛋白的色氨酸荧光发生淬灭,表面疏水性升高,巯基含量降低,胰凝乳蛋白酶酶切位点发生改变,这些都表明肌球蛋白的三级结构遭到破坏。
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