作者：李洪波; 李金; 李红娟; 于景华黏玉米来源谷氨酰胺转氨酶酶学性质乳蛋白交联作用
摘要：目的：从重组大肠杆菌中分离纯化黏玉米来源的谷氨酰胺转氨酶（TGZ）,研究其酶学性质及对乳蛋白的交联作用。方法：采用荧光测定法研究重组TGZ的动力学参数、最适反应温度、温度稳定范围、最适反应p H值、p H稳定范围及金属离子对酶活性的影响,明确该重组酶的酶学性质。以微生物源TGase（MTG）为对照,通过SDS-PAGE分析TGZ对乳蛋白的交联作用。结果 ：在p H 8.0,37℃的条件下,重组TGZ的反应动力学常数Km为1.55μmol/L,最大反应速率Vmax为155/min。该酶的最适反应温度为45℃,具有较稳定的耐热性。该酶的最适反应p H值为8.0,具有较强的耐碱性。K^＋、Ca^2＋、Na^＋和Ba^2＋对该酶的活性具有促进作用,Fe^3＋、Cu^2＋和Zn^2＋的抑制作用较强。对乳中酪蛋白和乳清蛋白的交联作用表明酪蛋白是TGZ的良好底物。结论：重组TGZ的酶学性质为其进一步在相关食品中的应用提供了理论依据。
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