作者：张盈帆; 江华神经肌肉接头神经源性聚集蛋白功能
摘要：聚集蛋白(agrin),最早因为能促进培养肌组织表面乙酰胆碱受体(AChR)的聚集而被发现,后从电鳐电器官的基底膜中分离出来.从结构上看,agrin是一种肝素硫酸酯类糖蛋白分子(heparan sulfate proteoglycan),相对分子质量大约为220×103.其N末端含有一个与K型蛋白酶抑制剂同源的序列区,介导了agrin与基底膜层粘连蛋白(laminin)的结合,而C端含有与相应受体作用的功能区,包括3个与laminin-α链的G区同源的序列和4个富含半胱氨酸残基的类表皮样生长因子(EGF)重复序列区,前者可能介导了agrin与α-肌营养不良蛋白聚糖(α-dystroglycan)的结合,并能促进细胞之间的黏附,而后者主要提供二硫键的结合位点.从第3个类EGF序列区到C末端之间相对分子质量长55×103的片段,主要与乙酰胆碱受体(AChR)簇集活性有关[1].
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