作者：严宏; 刘婉莹; 俞兰; 王为农糖基化白内障晶状体蛋白酶
摘要：目的鉴定早期糖基化晶状体蛋白质。方法新鲜牛晶状体匀浆与[^14C]-果糖孵育24h，凝胶过滤层析（Sephacryl S-300HR）分离水溶性蛋白质，并进一步分离脱氢酶；采用亲合层析（Affi-gel601）ff离糖基化蛋白质；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分离和鉴定富含放射活性组份的性质。结果α、β-晶状体蛋白和某些脱氢酶为早期糖基化蛋白质。再次分离表明αA2和βA3-晶状体蛋白为首攻糖基化蛋白质；亲合层析结果显示分子质量约为20kin的可能为α和γ-晶状体蛋白，36kin的多肽可能为苹果酸盐脱氢酶或乳酸脱氢酶，这些均为早期糖基化蛋白质。结论αA2、βA3、γ-晶状体蛋白和某些脱氢酶是最容易被糖基化的晶状体蛋白质。糖基化导致晶状体蛋白质的结构发生改变和蛋白质凝聚。早期糖基化诱导酶（如脱氢酶）的失活，可能参与白内障的形成。[眼科新进展21105；25（5）：404—407]
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