作者：韩永光; 安娜; 闫蕊; 李晓飞盐酸比哌立登人血清蛋白荧光光谱傅里叶变换红外光谱分子模拟
摘要：目的：研究盐酸比哌立登（BH）与人血清蛋白（HSA）的相互作用,为阐明其在体外的代谢过程、作用机理提供理论依据。方法：本研究采用紫外-可见分光光度法、荧光光谱法、傅里叶变换红外光谱（FTIR）法及分子对接模拟等方法,在不同温度下,测定BH与HAS的紫外吸收光谱变化、结合常数、结合位点,蛋白质二级结构变化和分子模拟对接情况。结果：在25℃时,BH与HSA的结合常数KA为2.71×10^3 L/mol,结合位点数目是0.86;在37℃时,结合常数KA为1.58×10^3 L/mol,结合位点数目为0.82。BH使得HSA的荧光波长向短波长方向蓝移;BH可导致HSA的α-螺旋向无规卷曲的转变。结论：BH与HAS通过氢键和范德华力相互作用,导致HSA酪氨酸残基周围内环境被破坏,环境极性减弱,疏水性增加,同时还会导致HSA荧光静态猝灭。
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