作者:刘斌; 赵博生东亚三角涡虫njpsa基因原核表达westernblotting抑菌
摘要:PCR扩增含酶切位点的DjPsa基因(ORF),构建了DjPsa基因的原核表达载体pET-28a(+)-DjPsa,转化入E.coliB121(DE3)中,经IPTG诱导蛋白表达,SDS—PAGE、Westernblotting(His-Tag抗体)分析表达蛋白,抑菌试验检测其活性。结果表明,重组质粒在E.coliB121(DE3)中以包涵体的形式高效表达,其蛋白的分子大小约为25kD;Western,blotting检测说明得到的蛋白为PSA重组蛋白;抑菌试验显示复性后的PSA具有较强的抑菌作用,为进一步研究它的功能、活性提供基础。
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