作者：黄志立; 黄彦君; 张丽君云芝菌丝体超氧化物歧化酶分离纯化性质
摘要：从云芝菌丝体中分离纯化超氧化物歧化酶（SOD）,并对其性质进行了研究。结果表明,SOD粗酶液经膜过滤、硫酸铵分级盐析、SephadexG-75凝胶柱层析分离后,SOD纯化了12.6倍,总回收率为50.6%,获得SOD酶比活为4.61U/mg蛋白。提纯SOD在257nm处有特征吸收峰,其活性受氯仿-乙醇影响不明显,但受到H2O2明显抑制,酶活在50℃以下较稳定,超过50℃以上,活性随温度升高而降低。说明云芝菌丝体SOD以Cu,Zn离子为辅基,并具有较好的热稳定性。
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