作者：李枭辰; 刘爽; 邓小霞; 王子华; 孙晓悦; ...血管紧张素转化酶酶学性质胶原蛋白抑制活性
摘要：血管紧张素转化酶（Angiotensin Converting Enzyme,ACE）与人和动物血压调节密切相关,为高血压疾病的药物靶标,筛选ACE抑制剂可为研制新型高血压疾病预防药物提供可靠的先导化合物。试验从猪肺中提取ACE,首先对其酶学性质进行了试验分析,继而考察了三个不同商品化的胶原蛋白肽对ACE抑制活性的影响。采用分光光度法,以马尿酰-组氨酸-亮氨酸（Hip-His-Leu,HHL）为底物测定血管紧张素转化酶的活力。结果表明：血管紧张素转化酶的最适pH为8.0;最适温度为40℃;350mmol/L氯离子存在的情况下,能够明显提高ACE的活性;金属离子对酶活的影响表现出促进或抑制的作用。通过比较,在低温条件下提取的自制胶原蛋白肽的ACE抑制活性要高于另外两种商品化胶原蛋白肽产品。
注：因版权方要求，不能公开全文，如需全文，请咨询杂志社
