HI,欢迎来到学术之家,发表咨询:400-888-7501  订阅咨询:400-888-7502  股权代码  102064
0

应用残基相互作用探讨嗜热和嗜冷酶稳定机制

作者:葛慧华; 蔡征文; 张光亚残基相互作用稳定性机制嗜热酶嗜冷酶特征值提取

摘要:为探寻嗜热酶和嗜冷酶稳定性的机制,提出一种基于蛋白分子内残基相互作用的方法.结果表明:在一级结构上,差异不明显的同源嗜热、常温、嗜冷酶在不同残基相互作用次数时,存在非常显著的差异;嗜热酶中,高相互作用次数的氨基酸及氨基酸类型与其同源常温酶差异最大,嗜热酶减少低相互作用次数的氨基酸,而增加高相互作用次数的氨基酸是其适应高温的普遍机制,嗜冷酶也存在类似趋势,但不如嗜热酶明显;同一个氨基酸在不同相互作用次数时,作用存在差异,这可解释现有一些相互矛盾的实验结果.

注:因版权方要求,不能公开全文,如需全文,请咨询杂志社

华侨大学学报·自然科学版

《华侨大学学报·自然科学版》(CN:35-1079/N)是一本有较高学术价值的大型双月刊,自创刊以来,选题新奇而不失报道广度,服务大众而不失理论高度。颇受业界和广大读者的关注和好评。

杂志详情